Raadsel binding ‘chaperonne’ Hsp90 opgelost

Chaperonne-eiwitten zijn belangrijke machines in de eiwitfabriek van de cel. Zij helpen om nieuwe eiwitten te maken en ze voeren de kwaliteitscontrole uit van bestaande eiwitten. “Veel ziekten ontstaan omdat er iets misgaat met de eiwitten in onze cellen, bijvoorbeeld omdat ze samenklonteren. De chaperonnes zijn onze eerste verdedigingslinie”, licht onderzoeksleider dr. Stefan Rüdiger van de Universiteit Utrecht toe.

Wezenlijk ander principe

Het bindingsprincipe van Hsp90 plaatste onderzoekers lang voor een raadsel, omdat de eiwitten waaraan het bindt zo verschillen. Rüdiger: “Andere chaperonne-eiwitten hebben één gedeelte waarmee ze een sterke binding aangaan, zeg maar één duidelijke barcode. Bij Hsp90 leek geen gemeenschappelijke barcode te ontdekken.”

De onderzoekers kozen daarom een nieuwe benadering. Ze brachten op ingenieuze wijze de binding in beeld van Hsp90 met een eiwit dat een atypische vorm heeft, het Tau-eiwit. Hieruit bleek dat Hsp90 veel zwakke bindingen aangaat over een groot oppervlak. Dit is ook een duidelijke barcode, maar wel een wezenlijk ander bindingsprincipe dan tot nu toe bekend.

 

Gerelateerde berichten:

• Klonterende eiwitten schakelen kankerremmend netwerk uit (15/03/16 17:34)
• Klonterende eiwitten verstoren kankerremmend netwerk (15/03/16 11:21)
• Onderzoekers koppelen verschillen in DNA systematisch aan eiwitverzameling (28/11/13 14:29)
• Kunnen lasers een einde maken aan Alzheimer? (04/11/13 17:06)
• Vetvrije mayonaise door spanning op grensvlak tussen water en water (06/08/15 15:59)

Reacties:

Er zijn nog geen reacties op dit bericht.